魚骨泥殘留肌原纖維蛋白在加工過程中結構及性質的變化

李學鵬，周明言，李 聰，朱文慧，儀淑敏，勵建榮,*，李鈺金，趙 葳，徐嘉憶，焦雪晴

（1.渤海大學食品科學與工程學院，生鮮農產品貯藏加工及安全控制技術國家地方聯合工程研究中心，遼寧 錦州 121013；2.榮成泰祥食品股份有限公司，山東 榮成 264300；3.大連天寶綠色食品股份有限公司，遼寧 大連 116001）

魚骨泥殘留肌原纖維蛋白在加工過程中結構及性質的變化

李學鵬1，周明言1，李 聰1，朱文慧1，儀淑敏1，勵建榮1,*，李鈺金2，趙 葳3，徐嘉憶1，焦雪晴1

（1.渤海大學食品科學與工程學院，生鮮農產品貯藏加工及安全控制技術國家地方聯合工程研究中心，遼寧 錦州 121013；2.榮成泰祥食品股份有限公司，山東 榮成 264300；3.大連天寶綠色食品股份有限公司，遼寧 大連 116001）

依次利用膠體磨細粉碎（簡稱細粉碎）和濕法超微粉碎（簡稱超微粉碎）逐級粉碎方式制備魚骨泥，提取不同工藝階段骨泥中的肌原纖維蛋白，以肌原纖維蛋白溶解度、粒度、濁度、活性巰基含量、表面疏水性和相對二級結構含量等為指標，研究魚骨泥加工過程中肌原纖維蛋白結構性質的變化。結果顯示：不同階段加工工藝對魚骨泥中肌原纖維蛋白結構性質影響顯著，其中超微粉碎對骨泥中肌原纖維蛋白結構性質影響較大，細粉碎對蛋白結構性質影響相對較小。逐級粉碎可以顯著提高魚骨泥中肌原纖維蛋白的溶解度；在膠體磨剪切力作用下，肌原纖維蛋白粒徑顯著減小，而經超微粉碎后，由于蛋白質結構的破壞和聚集作用，肌原纖維蛋白粒徑會顯著增加，由299.4 nm增至464.5 nm，同時濁度也隨之升高；細粉碎后活性巰基含量和表面疏水性均顯著下降，但隨著超微粉碎次數增加，活性巰基含量和表面疏水性均呈現先升高后下降的趨勢；細粉碎使肌原纖維蛋白α-螺旋結構比例由64.21%增加到79.99%、β結構比例下降，而超微粉碎可破壞α-螺旋結構，使其部分轉變成β結構。

魚骨泥；膠體磨細粉碎；濕法超微粉碎；肌原纖維蛋白；結構性質

魚類加工過程中會產生大量的下腳料，如魚骨、魚頭、魚皮等，約占整魚的50%～70%左右。其中，魚骨是凍魚片加工中的主要下腳料，包括魚體中軸骨、附肢骨及魚刺等。由于目前缺乏相應的魚骨深加工和綜合利用技術，水產加工企業通常將魚骨等下腳料低價賣給魚粉廠，簡單做成魚粉和肥料等低附加值產品，這不僅造成了大量的資源浪費，同時也影響了企業效益[1-2]。因此，建立經濟、實用的魚骨加工方法及開發相應產品，已成為多數水產加工企業的迫切技術需求。

近年來，骨泥食品因其營養豐富，富含骨膠原、軟骨素、礦物質、維生素、蛋白質、氨基酸等，越來越受到國際市場的歡迎。骨泥食品是以鮮骨為原料，經過粉碎成骨泥，進而加工成的食品，因其鈣磷比例與人體鈣磷比例接近，易于吸收，是人們補鈣的佳品[3-5]。由新鮮畜禽骨制成的骨泥食品在日本、歐美國家已較為流行[6]。本實驗以鰈魚骨為原料，采用濕法超微粉碎等工藝制得超微細骨泥，并將其添加到魚丸、魚肉腸等魚糜制品中，開發出了富含天然鈣質的高鈣魚糜制品[7]。而在另一方面，魚骨在實際生產中常夾帶大量的魚肉（夾帶魚肉最多占魚骨總質量的1/2左右，不同加工魚種略有差異），因此魚骨泥中含有大量的肌原纖維蛋白，這些肌原纖維蛋白也參與了高鈣魚糜制品的凝膠過程，其結構性質將影響魚糜制品的凝膠特性和產品品質。因此，了解魚骨泥加工過程中殘留肌原纖維蛋白結構性質的變化，對控制魚骨泥加工工藝、提高骨泥食品品質具有重要意義。但目前關于骨泥的研究主要集中在骨的粉碎工藝以及骨泥產品研制等方面[8-10]，對骨泥加工過程中殘留肌原纖維蛋白質結構性質的變化鮮有關注。鑒于此，本實驗以鰈魚骨骨泥加工過程為基礎，提取不同加工階段骨泥中的肌原纖維蛋白，以肌原纖維蛋白溶解度、粒度、濁度、活性巰基含量、表面疏水性和二級結構相對含量等為指標，研究不同階段的工藝條件對骨泥中肌原纖維蛋白結構性質的影響，以期為魚骨泥加工工藝優化以及魚骨泥食品的開發提供一定依據。

1 材料與方法

1.1 材料與試劑

鰈魚骨（殘留魚肉占魚骨總質量的（40±5）%），由大連天寶綠色食品股份有限公司提供。

磷酸氫二鈉、磷酸二氫鉀（分析純） 國藥集團化學試劑有限公司；5,5’-二硫代雙（2-硝基苯甲酸）（5,5’-dithiobis-(2-nitrobenzoic acid)，DTNB）、8-苯胺基-1-萘磺酸銨（8-anilino-1-naphthalenesulfonate ammonium，ANS）（均為分析純） 錦州藥業集團器化玻有限公司。

1.2 儀器與設備

RRH-A250型高速萬能粉碎機 上海緣沃工貿有限公司；JMS-50型膠體磨 河北廊坊祥通機械有限公司；QDGX型濕法超微粉碎機 無錫輕大食品裝備有限公司；mS105DU型分析天平、PL602-L型電子天平梅特勒-托利多儀器（上海）有限公司；UV-2550型紫外-可見光分光光度計 島津儀器（蘇州）有限公司；970CRT型熒光分光光度計 上海精密科學儀器有限公司。

1.3 方法

1.3.1 骨泥制備

將鰈魚骨上的血污洗凈，去除邊鰭及筋膜等，隨后將鰈魚骨切成2 cm×2 cm的小塊，將其放入-35 ℃冷凍箱中進行冷凍。利用高速萬能粉碎機將冷凍后的魚骨塊進行初步粉碎（粗粉碎）、以無可見脊椎骨塊為準。然后將粗粉碎后的魚骨泥采用膠體磨研磨（細粉碎）至40 目，最后利用高精密濕法超微粉碎機將魚骨漿進一步進行超微粉碎1～3 次，使骨泥粒度達到100 目左右。為了避免粗粉碎和超微粉碎過程中物料由于摩擦升溫導致骨泥中蛋白質變性，采用加冰水方式（骨泥與冰水質量比為1∶4）和冰上預冷方式來調節骨泥的流動性并控制出料溫度均在10 ℃以下。將經過超微粉碎的魚骨漿在4 500 r/min、4 ℃條件下離心15 min，獲得的沉淀即為骨泥。將骨泥放置-18 ℃貯藏備用。

1.3.2 魚骨泥中肌原纖維蛋白的提取及其鹽溶解度的測定

參考Benjakul等[11]的方法并略加改進，提取肌原纖維蛋白。采用雙縮脲法測定蛋白質含量，計算鹽溶性蛋白含量。

1.3.3 肌原纖維蛋白粒徑及濁度測定

參考Riebroy等[12]的方法，采用激光粒度儀測定肌原纖維蛋白粒徑，采用紫外分光光度計測定肌原纖維蛋白溶液濁度。

1.3.4 活性巰基含量的測定

參考Xu Yanshun等[13]的方法，采用Ellman法進行測定。

1.3.5 表面疏水性的測定

ANS熒光探針法測定表面疏水性。將蛋白質稀釋至0～1 mg/mL之間，在365 nm激發波長和484 nm發射波長條件下測定樣品的熒光強度，以熒光強度對蛋白質量濃度作圖，曲線初始斜率即為蛋白質分子的表面疏水性指數。

1.3.6 肌原纖維蛋白二級結構的測定

將蛋白液放入-80 ℃冷凍4 h，在真空冷凍干燥機中干燥8 h得固態粉末。對粉末進行壓片后放入傅里葉紅外光譜儀中進行掃描，收集光譜。掃描條件為：掃描范圍400～4 000 cm-1，掃描次數為256 次，分辨率為4 cm-1。

1.4 數據統計分析

采用SPSS 19.0和Origin 8.0等軟件對數據進行方差分析、顯著性檢驗和相關性分析，顯著性水平設置為0.05。

2 結果與分析

2.1 魚骨泥中肌原纖維蛋白鹽溶解度的變化

圖1 粉碎方式對肌原纖維蛋白鹽溶解度的影響Fig. 1 Effect of grinding procedures on the solubility of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

肌原纖維蛋白鹽溶解度是評價肌肉蛋白質變性的常用指標。肌原纖維蛋白鹽溶解度在骨泥加工過程中的變化情況如圖1所示。隨著粉碎程度的增加和骨泥細度的下降，肌原纖維蛋白溶解度也顯著增加（P＜0.05），由最初的1.39 g/100 g提高至2.56 g/100 g。這可能是膠體磨（2 500 r/min）和超微濕法粉碎機（10 000 r/min）的粉碎程度不同所導致[14]。膠體磨和超微濕法粉碎機的使用，使物料承受到了較大的剪切力，破壞了魚肌肉細胞或肌肉組織，使物料顆粒變小，比表面積增大，從而促進了肌原纖維蛋白的溶解[15-16]。

2.2 魚骨泥中肌原纖維蛋白粒徑及濁度的變化

濁度指標可以粗略反映出蛋白質聚集情況，與蛋白質分子粒徑具有正相關性，同時也間接說明蛋白質的變性程度[17]。目前普遍認為蛋白質粒徑變化的原因主要是蛋白質變性、伸展，使蛋白質在疏水作用力、靜電力、氫鍵、范德華力和二硫鍵等作用下，蛋白質分子之間聚集[18-19]，形成更大的蛋白質分子顆粒。

表1 粉碎方式對骨泥中肌原纖維蛋白粒徑的影響Table 1 Effect of grinding procedures on the particle size of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

圖2 粉碎方式對肌原纖維蛋白鹽溶液濁度的影響Fig. 2 Effect of grinding procedures on the turbidity of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

魚骨泥加工過程中肌原纖維蛋白粒徑和濁度的變化如表1和圖2所示。細粉碎時，蛋白質分子粒徑由340.5 nm降至299.4 nm，同時濁度也顯著降低。而隨著超微粉碎加工的進行，蛋白質分子粒徑顯著增加（P＜0.05），由299.4 nm增至464.5 nm，同樣濁度也隨之升高。結合表2對肌原纖維蛋白二級結構分析可知，由于細粉碎（低剪切力）魚骨時處于水環境，使得蛋白質具有一定的活動空間，在氫鍵和疏水作用力下，由開始的β-折疊、轉角結構向α-螺旋結構轉變，減少疏水基團的暴露，降低了蛋白質聚集的可能性，減小了蛋白質分子粒徑。而隨著粉碎程度的加深，肌原纖維蛋白受到超微粉碎機強大的剪切力，破壞了α-螺旋結構，使其蛋白質變性伸展，形成β-折疊、轉角結構，進而在疏水基團的作用下相互聚集，形成了較大的蛋白質分子顆粒[20]。

2.3 魚骨泥中肌原纖維蛋白活性巰基含量的變化

巰基是蛋白質重要的功能性基團之一。許多研究發現，在肌原纖維蛋白的天然構象中包含著大量活性巰基基團[21]。不同粉碎形式對魚骨泥中肌原纖維蛋白活性巰基的影響如圖3所示。粗粉碎樣品中肌原纖維蛋白的活性巰基含量最多，此時破碎程度較小，活性巰基氧化程度較低。經過細粉碎后活性巰基含量急劇減少（P＜0.05），與粗粉碎相比下降了26%。這可能是采用膠體磨細粉碎時，由于加水緣故，導致肌原纖維蛋白處于水溶液中，高速剪切力作用下，活性巰基發生氧化，從而使其含量減少。而超微粉碎1～2 次會導致活性巰基含量小幅度提高（P＜0.05），可能是超微細粉碎在一定程度上破壞了蛋白質的二級結構，使得已經包埋在分子內部的巰基重新暴露出來。Poowakanjana等[22]報道了狹鱈、牙鱈和金線魚3種魚糜在低溫斬拌過程中，表面活性巰基含量隨著斬拌時間的延長而增加，認為斬拌這一加工過程破壞了肌原纖維蛋白的結構，使活性巰基得以暴露出來，這與本研究結果有一致之處。超微粉碎3 次后，魚骨泥中肌原纖維蛋白活性巰基含量再一次下降，可能是隨著粉碎次數的增加，暴露出來的巰基進一步氧化形成二硫鍵，導致蛋白質發生不可逆變性[23]。

圖3 粉碎方式對肌原纖維蛋白活性巰基含量的影響Fig. 3 Effect of grinding procedures on the active sulfhydryl content of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

2.4 魚骨泥中肌原纖維蛋白表面疏水性的變化

圖4 粉碎方式對肌原纖維蛋白表面疏水性的影響Fig. 4 Effect of grinding procedures on the surface hydrophobicity of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

表面疏水性表明蛋白質分子內部疏水基團的暴露程度。表面疏水基團暴露的越多，肌原纖維蛋白的表面疏水性越大，肌原纖維蛋白分子越有可能發生聚合，導致蛋白質分子不可逆的變性[24-25]。魚骨泥加工過程中肌原纖維蛋白表面疏水性的變化如圖4所示。細粉碎后，魚骨泥中肌原纖維蛋白疏水性顯著下降（P＜0.05），可能是蛋白質分子處于水溶液中，疏水性作用導致蛋白質分子疏水性基團以及疏水性氨基酸殘基的埋藏，進而表面疏水性基團減少，疏水性下降。而超微粉碎工序再一次提高了肌原纖維蛋白的疏水性，但粉碎次數超過2 次時，疏水性又顯著降低（P＜0.05），并且低于細粉碎時蛋白質的疏水性。由于超微粉碎強大的剪切力，破壞了蛋白質二級結構，使得埋藏的疏水基團再一次部分暴露出來，使疏水性增加。Multilangi等[26]認為由于蛋白質的伸展變性，使埋藏在內部的分子結構暴露出來，導致疏水性的增加。但隨著粉碎次數增加，暴露在蛋白質表面的疏水性基團增加，促使蛋白質分子在水溶液中發生聚集，導致疏水基團重新被包埋在蛋白質分子內部，從而降低了蛋白質表面疏水性[27]。肌原纖維蛋白表面疏水性的降低，一定程度上有利于其溶解度的增加，這與前面超微粉碎后溶解度的變化結果相一致。

2.5 魚骨泥中肌原纖維蛋白二級結構的變化

表2 粉碎方式對骨泥中肌原纖維蛋白二級結構相對含量的影響Table 2 Effect of grinding procedures on the secondary structures of myof i brillar proteins in fi sh bone paste

通過對傅里葉紅外光譜得到的圖譜中酰胺Ⅰ帶進行去卷積、擬合以及二階求導后，得到肌原纖維蛋白二級結構相對含量，結果如表2所示，其中α-螺旋、β-折疊、β-轉角對應的峰值分別為1 650～1 658、1 600～640、1 660～l 695 cm－1[28-30]。由表2可知，經細粉碎后肌原纖維蛋白的α-螺旋結構相對含量顯著增加，由64.21%增加到79.99%，而β結構所占比例顯著下降，β-折疊比例由14.62%降低至11.61%，β-轉角比例由21.17%降低至8.39%。隨著超微粉碎次數的增加，α-螺旋比例呈現持續下降趨勢，由79.99%降至64.94%；而β-轉角比例持續增加，由8.39%升高至20.18%；β-折疊比例由11.61%增加至17.44%，之后又有所降低?？梢?，細粉碎和超微粉碎可以破壞魚骨泥中肌原纖維蛋白的二級結構。細粉碎后α-螺旋結構相對含量增加的原因可能是粉碎時物料需要呈流體狀態，故加入了4 倍體積的冰水，肌原纖維蛋白具有較大的伸展空間，暴露出較多的α-螺旋結構。超微粉碎強大的剪切力，再次破壞了肌原纖維蛋白穩定的α-螺旋結構，使其部分轉變成β結構。

3 結 論

加工工藝對魚骨泥中肌原纖維蛋白結構性質影響顯著，其中濕法超微粉碎對骨泥中肌原纖維蛋白結構影響較大，而膠體磨對蛋白結構影響相對較小。

逐級粉碎可以顯著提高魚骨泥中肌原纖維蛋白的溶解度；在膠體磨剪切力作用下，肌原纖維蛋白粒徑顯著減少，而經超微粉碎后，由于蛋白質結構的破壞和聚集作用，肌原纖維蛋白粒徑會顯著增加，濁度也隨之升高；細粉碎后活性巰基含量和表面疏水性均顯著降低，但隨著超微粉碎次數增加，活性巰基含量、表面疏水性均呈現先升高后下降的趨勢；細粉碎使肌原纖維蛋白α-螺旋結構比例增加、β結構比例下降，而超微粉碎可破壞α-螺旋結構，使α-螺旋結構比例降低，β結構比例增加。

[1] 秦剛, 王庭. 羅非魚下腳料魚糜系列功能性產品的開發[J]. 肉類研究, 2010, 24(7): 78-81. DOI:10.3969/j.issn.1001-8123.2010.07.021.

[2] 劉華, 趙利, 范艷, 等. 魚下腳料綜合利用研究進展[J]. 農產品加工(學刊), 2014(4): 60-62. DOI:10.3969/jissn.1671-9646(X).2014.04.018.

[3] 袁玉燕, 韓愛軍, 李鳳生. 超細鮮骨粉的粒度及營養特性[J]. 食品工業, 2001(3): 10-12.

[4] 陳丹, 張傳林, 朱冬眉, 等. 超微粉碎牦牛骨泥經發酵和酶解后游離鈣和氨基酸態氮的變化[J]. 中國釀造, 2008(1): 41-43. DOI:10.3969/ j.issn.0254-5071.2008.01.014.

[5] 王保芳, 王葆輝, 崔占軍, 等. 不同粒徑超細碳酸鈣在小鼠體內的吸收率[J]. 河南大學學報, 2009, 28(4): 270-272. DOI:10.3969/ j.issn.1672-7606.2009.04.012.

[6] 金鐵嶺. 超微粉碎骨泥的研究[J]. 肉類工業, 2010(8): 50-51. DOI:10.3969/j.issn.1008-5467.2010.08.019.

[7] 李聰. 超微鰈骨泥的加工特性及在富鈣魚糜制品中的應用[D]. 錦州: 渤海大學, 2015: 39-53.

[8] 夏楊毅. 超微粉碎骨泥的流變學加工特性研究[D]. 重慶: 西南農業大學, 2005: 14-37.

[9] 蔡蕊. 濕法超細粉碎雞骨泥品質及加工特性研究[D]. 廣州: 華南理工大學, 2012: 17-36.

[10] 姜素英. 微細羅非魚骨泥的研制與應用[D]. 無錫: 江南大學, 2012: 11-17.

[11] BENJAKUL S, SEYMOUR T A, MORRISSEY M T, et al. Physicochemical changes in Pacific whiting muscle proteins during iced storage[J]. Journal of Food Science, 1997, 62(4): 729-733. DOI:10.1111/j.1365-2621.1997.tb15445.x.

[12] RIEBROY S, BENJAKUL S, VISESSANGUAN W, et al. Acidinduced gelation of natural actomyosin from Atlantic cod (Gadus morhua) and burbot (Lota lota)[J]. Food Hydrocolloids, 2009, 23(1): 26-39. DOI:10.1016/j.foodhyd.2007.11.010.

[13] XU Y, XIA W, JIANG Q, et al. Acid-induced aggregation of actomyosin from silver carp (Hypophthalmichthys molitrix)[J]. Food Hydrocolloids, 2012, 27(2): 309-315. DOI:10.1016/ j.foodhyd.2011.10.006.

[14] KANG Z L, ZOU Y F, XU X L, et al. Effect of a beating process, as a means of reducing salt content in Chinese-style meatballs (kung-wan): a physico-chemical and textural study[J]. Meat Science, 2014, 96(1): 147-152. DOI:10.1016/j.meatsci.2013.06.019.

[15] 張崟, 曾慶孝, 張佳敏, 等. 超聲和斬拌對羅非魚魚糜凝膠強度的影響[J]. 食品研究與開發, 2010, 31(10): 63-67. DOI:10.3969/ j.issn.1005-6521.2010.10.019.

[16] 郭武漢, 關二旗, 卞科, 等. 超微粉碎處理對花生蛋白功能特性的影響[J]. 河南工業大學學報(自然科學版), 2015, 36(5): 52-56. DOI:10.16433/j.cnki.issn1673-2383.2015.05.011.

[17] FENG X, LI C, ULLAH N, et al. Susceptibility of whey protein isolate to oxidation and changes in physicochemical, structural, and digestibility characteristics[J]. Journal of Dairy Science, 2015, 98(11): 7602-7613. DOI:10.3168/jds.2015-9814.

[18] LIU R, ZHAO S M, XIONG S B, et al. Role of secondary structures in the gelation of porcine myosin at different pH values[J]. Meat Science, 2008, 80(3): 632-639. DOI:10.1016/j.meatsci.2008.02.014.

[19] PROMEYRAT A, GATELLIER P, LEBRET B, et al. Evaluation of protein aggregation in cooked meat[J]. Food Chemistry, 2010, 121(2): 412-417. DOI:10.1016/j.foodchem.2009.12.057.

[20] 費英, 韓敏義, 楊凌寒, 等. pH對肌原纖維蛋白二級結構及其熱誘導凝膠特性的影響[J]. 中國農業科學, 2010, 43(1): 164-170. DOI:10.3864/j.issn.0578-1752.2010.01.019.

[21] SULTANBAWA Y, LI-CHAN E C Y. Structural changes in natural actomyosin and surimi from ling cod (Ophiodon elongatus) during frozen storage in the absence or presence of cryoprotectants[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2010, 49(10): 4716-4725. DOI:10.1021/jf001281x.

[22] POOWAKANJANA S, PARK J W. Biochemical characterisation of Alaska pollock, Pacif i c whiting, and threadf i n bream surimi as affected by comminution conditions[J]. Food Chemistry, 2013, 138: 200-207. DOI:10.1016/j.foodchem.2012.09.109.

[23] POOWAKANJANA S, MAYER S G, PARK J W. Optimum chopping conditions for Alaska pollock, Pacific whiting, and threadfin bream surimi paste and gel based on rheological and Raman spectroscopic analysis[J]. Journal of Food Science, 2012, 77(4): 88-97. DOI:10.1111/ j.1750-3841.2011.02608.x.

[24] 李明清. 鯉魚肌原纖維蛋白功能特性的研究[D]. 哈爾濱: 東北農業大學, 2010: 51-52.

[25] 吳海波, 齊寶坤, 江連洲, 等. 大豆分離蛋白熱性質及其空間構象對表面疏水性的影響[J]. 中國糧油學報, 2014, 29(10): 42-46. DOI:11.2864/j.issn.1003-0174.2014.04.001

[26] MULTILANGI W A M, PANYAM D, KILARA A. Functional properties of hydrolysates from proteolysis of heat-denatured whey protein isolates[J]. Journal of Food Science, 1996, 61(2): 270-275. DOI:10.1111/j.1365-2621.1996.tb14174.x.

[27] 孔保華, 李明清, 夏秀芳. 不同鹽對鯉魚肌原纖維蛋白結構和凝膠特性的影響[J]. 食品與發酵工業, 2011, 37(3): 50-55. DOI:10.13995/ j.cnki.11-1802/ts.2011.03.026.

[28] HERRERO A M, CARMONA P, LóPEZ-LóPEZ L, et al. Raman spectroscopic evaluation of meat batter structural changes induced by thermal treatment and salt addition[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2008, 56(16): 7119-7124. DOI:10.1021/jf800925s.

[29] PERISIC N, AFSETH N K, OFSTAD R, et al. Monitoring protein structural changes and hydration in bovine meat tissue due to salt substitutes by fourier transform infrared (FTIR) microspectroscopy[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2011, 59(18): 10052-10061. DOI:10.1021/jf201578b.

[30] 何建川, 邵陽, 張波. 蛋白質和變性蛋白質二級結構的FTIR分析進展[J]. 化學研究與應用, 2012, 24(8): 1176-1180. DOI:10.3969/ j.issn.1004-1656.2012.08.002.

Changes in Structural Properties of Myof i brillarlar Proteins during the Processing of Fish Bone Paste

LI Xuepeng1, ZHOU Mingyan1, LI Cong1, ZHU Wenhui1, YI Shumin1, LI Jianrong1,*, LI Yujin2, ZHAO Wei3, XU Jiayi1, JIAO Xueqing1
(1. National & Local Joint Engineering Research Center of Storage, Processing and Safety Control Technology for Fresh Agricultural and Aquatic Products, College of Food Science and Engineering, Bohai University, Jinzhou 121013, China; 2. Rongcheng Taixiang Food Co. Ltd., Rongcheng 264300, China; 3. Dalian Tianbo Green Food Co. Ltd., Dalian 116001, China)

Superf i ne fi sh bone paste was prepared by sequentially using colloid mill grinding and wet superf i ne grinding. Myof i brillarlar proteins from fi sh bone paste were extracted to investigate the changes in structural properties during the processing of bone paste through the determination of solubility, particle size, turbidity, active sulfhydryl content, surface hydrophobicity, and secondary structures. The results showed that processing methods signif i cantly affected myof i brillar proteins in fish bone paste, and wet superfine grinding showed a bigger impact on structural properties of myofibrillar proteins than colloid mill grinding. The solubility of myofibrillar proteins was enhanced after sequential grinding. The particle size reduced under the shear stress of colloid mill grinding, and then increased obviously from 299.4 to 464.5 nm after wet superf i ne grinding, accompanied with an increase in turbidity. The active sulfhydryl content and surface hydrophobicity were decreased after colloid mill grinding, but both of them fi rstly rosed then declined with the increase of wet superf i ne grinding time. The proportion of α-spiral in secondary structure increased from 64.21% to 79.99%, while β structure proportion decreased after colloid mill grinding, and wet superf i ne grinding could degrade part of the α-spiral structure and turned it into β structure.

fi sh bone paste; colloid mill grinding; wet superf i ne grinding; myof i brillarlar protein; structural properties

10.7506/spkx1002-6630-201707013

TS254.4

A

1002-6630（2017）07-0077-05

2016-03-13

“十二五”國家科技支撐計劃項目（2015BAD17B03）；遼寧省科技廳農業科技攻關計劃項目（2015103020）；山東省泰山學者藍色產業領軍人才團隊支撐計劃項目（魯政辦字（2015）19號）；遼寧省大學生創新創業訓練計劃項目（201410167000049）

李學鵬（1982—），男，副教授，博士，研究方向為水產品貯藏加工。E-mail：xuepengli8234@163.com

*通信作者：勵建榮（1964—），男，教授，博士，研究方向為水產品貯藏加工與食品安全。E-mail：lijr6491@163.com

李學鵬, 周明言, 李聰, 等. 魚骨泥殘留肌原纖維蛋白在加工過程中結構及性質的變化[J]. 食品科學, 2017, 38(7): 77-81. DOI:10.7506/spkx1002-6630-201707013. http://www.spkx.net.cn

LI Xuepeng, ZHOU Mingyan, LI Cong, et al. Changes in structural properties of myofibrillarlar proteins during the processing of fish bone paste[J]. Food Science, 2017, 38(7): 77-81. (in Chinese with English abstract)

10.7506/ spkx1002-6630-201707013. http://www.spkx.net.cn