花生蛋白亞基結構與性質研究進展

劉 麗 石愛民 劉紅芝 胡 暉 王 強

(中國農業科學院農產品加工研究所 農業部農產品加工綜合性重點實驗室，北京 100193)

花生蛋白亞基結構與性質研究進展

劉 麗 石愛民 劉紅芝 胡 暉 王 強

(中國農業科學院農產品加工研究所 農業部農產品加工綜合性重點實驗室，北京 100193)

花生蛋白是一種營養與功能兼具的優良植物蛋白，具有廣闊應用前景，花生蛋白結構與功能性質研究是一直以來的研究熱點。主要總結了花生蛋白亞基組成與分類、結構與性質，對花生蛋白亞基分離純化、結構特點、構效關系等方面研究進展進行了詳細論述，同時指出目前該研究領域中存在的問題，并對未來的研究重點進行展望，為高品質花生蛋白產品的進一步開發利用提供參考。

花生蛋白 亞基 結構 性質

花生蛋白是一種營養與功能兼具的優良植物蛋白，富含多種人體必需氨基酸，如精氨酸、谷氨、天門冬氨酸[1]，能促進腦細胞發育和增強記憶力。與其他植物蛋白相比，花生蛋白的消化率很高，消化系數可達90%，易被人體吸收利用，食用后不會產生食用大豆蛋白常出現的腹脹、嗝氣現象，因此花生蛋白的生物學效價比大豆高得多，被認為是一種極具開發潛力的乳糖不耐癥消費者的蛋白基料和牛乳等動物奶類的代替品。而花生蛋白組成復雜，不同組分具有相似但不完全一致的氨基酸組成和序列，并且來自于不同品種的花生蛋白主要組分的含量比例、亞基組成或氨基酸構成也有所差別，因此不同花生蛋白在食品體系中物化功能特性的表現不同[2-3]。在目前我國動物性蛋白資源嚴重不足而難以滿足人們需要的情況下，開展對花生蛋白結構與功能性質的研究，開發和利用花生蛋白資源，對于改善人們的膳食結構具有極其重要的意義。

從更小結構單元亞基角度研究蛋白結構與功能性質關系是目前研究熱點，如在大豆蛋白亞基方面，日本京都大學Utsumi團隊從90年代開展大豆蛋白及其組成亞基的氨基酸序列、重組表達、結構表征到蛋白理化與功能性質、品質改良等，研究較為系統[4-9]。美國Nilsen團隊則主要從基因角度研究大豆蛋白組成亞基氨基酸序列、基因性質等[10-12]。國內學者研究了大豆蛋白、主要組分及組成亞基的分離純化、結構表征、熱聚集行為和界面、乳化性質等[13-14]。

而目前對花生蛋白的基礎研究主要集中在花生過敏原結構鑒定[15]、結構變化[16]等，也有對花生濃縮蛋白[17]、花生分離蛋白[18]、花生蛋白組分及其不同比例[19-20]與功能性質的關系，未深入到花生蛋白更小的組成單元亞基的角度上，研究花生蛋白特定亞基與性質構效關系，有助于從基因工程的角度來調控加工品質，成為花生蛋白加工的新趨勢。

1 花生蛋白組成

種子貯藏蛋白按溶解性分為鹽溶性蛋白、水溶性蛋白、酸或堿溶性蛋白、醇溶性谷蛋白[4]?；ㄉA藏蛋白中約10%為水溶性蛋白，其余90%為鹽溶蛋白，主要由花生球蛋白、伴花生球蛋白Ⅱ和伴花生球蛋白Ⅰ組成，而按沉降系數又分為14S(花生球蛋白)、7.8S(伴花生球蛋白Ⅰ)、2S(伴花生球蛋白Ⅱ)[3]。

2 花生蛋白亞基組成與結構

2.1 亞基組成

花生蛋白亞基組成復雜，研究者對于花生球蛋白的研究結論不太一致。楊曉泉等[21]采用雙向聚丙烯酰胺電泳分析花生球蛋白由5個亞基組成，分別為2個酸性亞基(40.5 ku、pI 5.5，37.5 ku、pI 5.0)和3個堿性亞基(19.5 ku、pI 6.3，pI 7.0， pI 8.2)。采用高效液相色譜法對花生球蛋白亞基的數目、種類，以及花生球蛋白的種類(花生球蛋白Ⅰ、花生球蛋白Ⅱ)進行分析，確定花生球蛋白和花生球蛋白Ⅱ均含有12個亞基，而花生球蛋白Ⅰ含有6個亞基，并且在除去SDS后，花生球蛋白Ⅰ的亞基可以重新聚合[22]。采用SDS-PAGE對170份花生品種蛋白組成進行分析，得出花生球蛋白主要包括4個條帶(如圖1 中區域 2和區域 3)，分子質量為40.5、37.5、35.5、23.5 ku，伴花生球蛋白I主要包括3個條帶(如圖1 中區域 4)，分子質量為15.5、17、18ku，伴花生球蛋白Ⅱ主要包括1個條帶(如圖1 中區域 1)，分子質量為61 ku，并通過分析花生蛋白亞基相對含量變異性得出35.5ku亞基變異系數高達55%[23-24]。

注：區域1～區域4分別代表伴球蛋白Ⅱ，球蛋白酸性亞基，球蛋白堿性亞基，伴球蛋白Ⅰ。

圖1 花生蛋白亞基組成

2.2 亞基氨基酸組成

因為氨基酸的差異可能影響亞基在某些理化和功能特性，因此分析氨基酸組成與類型有助于解釋理化和功能性質差異。Yamada T等[25]研究得出花生球蛋白亞基S1，S2，S3有大量的精氨酸和谷氨酸，除了S2中未發現甲硫氨酸殘基以及纈氨酸含量較S1高以外，其他氨基酸組成相似，而將純化花生球蛋白亞基混合后進行透析，得出混合后蛋白是以六聚體形式存在，也有相同的亞基組成，這些六聚體與天然球蛋白相比有更強的耐熱性，其自組裝成六聚體后有更穩定的四級結構。

3 花生蛋白亞基純化

很多蛋白質需要多亞基協同來完成復雜的生物功能，分離純化特定蛋白質的亞基是研究其結構與功能的前提，對于在亞基水平上深入研究花生蛋白功能機理，提高花生蛋白應用范圍具有十分重要的意義。

3.1 色譜法

在眾多的蛋白質分離方法中，色譜應用最多、也最為廣泛，在絕大部分蛋白質的純化過程中都作為精制的手段。色譜技術甚至能夠分離物化性質差別很小的化合物。當混合物中各組成部分的化學或物理性質十分接近，而其他分離技術很難或根本無法將其分離時，色譜技術愈加顯示出其優越性。

3.1.1 離子交換層析法

離子交換色譜(ion exchange chromatography，IEC)以離子交換樹脂作為固定相，樹脂上具有固定離子基團及可交換的離子基團，當流動相帶著組分電離生成的離子通過固定相時，組分離子與樹脂上可交換的離子基團進行可逆變換。在各類色譜技術中，離子交換色譜的使用頻率最高。

Koppelman S.J.等[26]采用離子交換層析法分離純化Arah 3亞基，收集到5個組分，得出Arah3由分子質量為14～45 ku的一系列多肽(亞基)組成。離子交換色譜法在大豆蛋白亞基分離純化上應用較多，如在還原條件下利用陰離子交換層析，分離純化得到的大豆球蛋白堿性亞基及酸性亞基共4種，產率最高可達23.93%，純度最高為92.00%[27]，而通過離子交換層析和金屬螯合親和層析相結合的方法，可得純化β-伴大豆球蛋白α’亞基純度為85.62%，α亞基純度為96.71%，β亞基純度為96.08%[14]。也有研究者用DEAE-纖維素柱層析、Sephadex G-75 凝膠過濾、FPLC-Superdex 75 HR 10/30 柱層析等純化方法，得到了電泳純的藻紅藍蛋白α-亞基，光化學活性達93%[28]。

3.1.2 高效液相色譜法

采用反相高效液相色譜成功分離純化花生球蛋白各亞基，其中花生球蛋白和花生球蛋白II均含有相同亞基組成，而花生球蛋白I含有6個亞基[22]。Dong K等[29]采用反相高效液相色譜法從面包和小麥中純化出小麥蛋白高分子谷蛋白亞基，可依次洗脫出高分子質量谷蛋白亞基，順序為1Ax>1Bx>1Dx>1By>1Dy。該方法優點為分辨率高，可重復性強，缺點為制備量少，因此一般適合于亞基組成鑒定。

3.2 等電聚焦法

等電聚焦法可用于分離純化等電點有一定差異的蛋白亞基。Yamada T等[22]采用在蔗糖梯度溶液(含有6 mol尿素和0.2 mol巰基乙醇)中進行等電聚焦的方法分離出6種花生球蛋白亞基，這些亞基(S1到S6)等電點分別為5.8、6.0、6.3、7.1、7.4、8.3，在球蛋白中的所占比例為2.5∶2.2∶2.6∶1.6∶1.1∶1.0。黃峙等[30]采用液相等電聚焦分離純化藻藍亞基，經2次聚焦得到高純度的活性α和β亞基。鄭樹貴等[31]利用β-巰基乙醇切斷大豆球蛋白酸性亞基和堿性亞基之間二硫鍵的基礎上，根據2類亞基等電點的差異分離純化大豆球蛋白亞基，利用這一方法分離得到的酸性亞基和堿性亞基純度分別為92.69%和80.76%，酸性亞基和堿性亞基的凈產率分別達31.40%和41.64%。該方法是一種簡單有效、價格低廉的酸性和堿性亞基分離方法。

3.3 硫酸銨沉淀法

硫酸銨沉淀法是利用蛋白質鹽析效應對花生蛋白組分進行分離的一種方法。通過使用飽和度為0%～40%的硫酸銨使花生球蛋白從溶液中析出，在硫酸銨飽和度為60～80%時，可以使伴花生球蛋白析出[32]。日本Utsumi團隊采用該從亞基缺失大豆品種中純化出僅含有1種亞基的球蛋白A3B4以及A5A4B3亞基，純度大于90%[9]。

4 亞基對花生蛋白性質的影響研究進展

貯藏蛋白是氨基酸和肽類的主要來源。從很大程度上，蛋白能影響種子的營養和功能性。蛋白亞基結構和含量會影響蛋白的凝膠性、乳化性、溶解性等加工性質，明確不同條件下亞基結構和性質變化有助于更好地探究蛋白結構與功能關系研究。

4.1 花生蛋白亞基與原料特性關系研究

不同基因型花生蛋白質的亞基構成不同，目前多集中在從品種改良角度研究花生蛋白亞基構成與分布。通過對珍珠豆型花生?；?號莢果期花生各主要器官蛋白質亞基組分分布特點及相關性分析，?；?號的根、葉、仁的蛋白質中，除仁80 ku和仁的33 ku亞基與其他亞基無相關外，其他亞基間均有相關[33]。

4.2 花生蛋白亞基與加工品質關系研究

4.2.1 亞基組成對蛋白功能性質的影響

不同亞基組成的蛋白其功能性質差異顯著，如花生球蛋白的熱穩定性要好于伴花生球蛋白，且其變性協同性也好于伴花生球蛋白。通過選擇不同亞基組成品種比較蛋白功能性質差異，并采用統計學方法分析花生品質與蛋白溶解性、凝膠性關系，得出23.5 ku亞基與花生蛋白凝膠性呈顯著關系，37.5 ku亞基、23.5 ku亞基、15.5 ku亞基與花生蛋白溶解性呈顯著關系[24]。在大豆蛋白亞基研究中也有類似的結論，大豆蛋白α’和β亞基與質構特性的硬度、黏聚性呈極顯著負相關，而α亞基與硬度呈極顯著負相關[14]，通過比較不同亞基組成的7S蛋白凝膠性，得出凝膠硬度排序為缺失α’>7S>缺失α，缺失α’大豆蛋白與7S相比更適宜制作豆腐[34]。與伴大豆球蛋白αα’亞基相比，β亞基有更高的熱穩定性，其制備的黏結劑也顯示出更強的阻水性[37]。張吉民等[38]報道了燙漂處理花生后，缺失與不缺失36 ku的花生其種皮分離的程度差異顯著。

4.2.2 蛋白亞基結構變化與性質關系

不同處理手段會導致花生蛋白亞基不同程度的解離和聚集，從而表現出不同功能性質。趙謀明等[39]報道花生分離蛋白亞基在常溫pH 2.5的條件下處理10 min后開始酸解，且隨著時間的延長高分子質量的亞基逐漸減少；在離子強度0～0.1 mmol/L時酸解程度較大，當離子強度大于0.2 mmol/L 時，酸解作用被抑制。同樣，酸處理可促使大豆11S 亞基發生解離，在 pH 2.0和 pH 3.0 的條件下，大豆分離蛋白分子間正靜電排斥力較強，大豆分離蛋白中亞基發生解離；在 pH 1.0 的條件下，大豆分離蛋白之間的靜電排斥力較弱，蛋白與蛋白之間發生了聚集，形成了聚集體，亞基未發生解離[40]。

超高壓處理對伴花生球蛋白Ⅱ結構有顯著性影響，在200 MPa時，伴花生球蛋白Ⅱ相對含量由原來的16.0%降為2.6%，條帶基本缺失[41]，伴球蛋白凝膠硬度也急劇降低。對花生球蛋白進行超高壓處理后，發現依靠微弱的非共價相互作用而形成的花生球蛋白多聚體離解成低聚體或單體，溶液變得均勻，互相摩擦阻力減小，導致蛋白質溶液剪切稀化現象[19]。

TG酶處理花生球蛋白和伴球蛋白后，花生球蛋白的酸性亞基容易發生交聯反應，而堿性亞基不容易受到TG酶交聯的影響，而伴花生球蛋白比花生球蛋白更易在TG酶的催化下發生分子間或分子內交聯反應，認為是花生球蛋白穩定、緊湊的空間構象，使催化時TG酶較難與花生球蛋白的內部分子相接觸，從而限制了亞基分子間的交聯反應[42]。在Alcalse酶作用下，蛋白亞基敏感程度順序為酸性亞基(39 ku和 42 ku)>花生伴球蛋白(66 ku)>花生球蛋白的堿性亞基(22 ku)[43]。

5 問題及展望

5.1 存在的問題

單個蛋白亞基或亞基對與花生蛋白凝膠性和溶解性存在著統計上的相關性，但用這種相關性結果預測花生蛋白品質還存在很大的局限性。

5.1.1 花生蛋白組成亞基結構與理化、功能性質研究不完善?；ㄉ鞍讈喕姆N類較多，而且組合也較為復雜，花生球蛋白組成亞基分離純化已有初步研究，還不夠系統，未進行結構以及后續性質的系統研究，另外，對于花生蛋白中另一個主要成分伴球蛋白及亞基的研究還未涉及。

5.1.2 花生蛋白中不同亞基組成和含量、蛋白空間構象均會對功能性產生影響，但是花生蛋白組成亞基結構和性質還不系統，還未從更小結構單元亞基角度上研究蛋白聚集行為和凝膠化過程。

5.1.3 加工中花生蛋白亞基結構變化以及其他成分相互作用機制有待研究，如生產加工過程中蛋白亞基與多糖、油脂間的相互作用。

5.2 展望

食品原料結構的改變會影響食品的物性、品質和風味，食品加工中經常通過改變物料的結構而研發新的工藝和產品。為了更好地探索不同花生蛋白組分與加工品質的密切程度，以便準確地把握和調控花生蛋白功能性質，有必要在以下幾方面深入開展研究。

5.2.1 建立花生蛋白亞基分離純化方法，系統研究各亞基氨基酸組成與類型，豐富花生蛋白結構基礎數據。

5.2.2 采用現代儀器分析手段，對加工處理中花生蛋白亞基結構變化進行表征，明確花生蛋白亞基構效關系。

5.2.3 結合實際生產加工過程，明確在肉制品等加工真實體系中花生蛋白與油脂、多糖的相互作用及性質變化。

[1]Batal A,Dale N, Cafe M. Nutrient composition of peanut meal[J]. J. Appl. Poult. Res., 2005, (14):254-257

[2]王麗，王強，劉紅芝，等. 花生加工特性與品質評價研究進展[J]. 中國糧油學報, 2011,26(10)：122-128

Wang L, Wang Q, Liu H Z，et al. Research process on peanut processing characteristics and quality evaluation[J]. Journal of the Chinese Cereal and Oils Association, 2011,26(10)：122-128

[3]王強.花生加工品質學[M]. 北京：中國農業出版社，2013

Wang Q. Peanut processing quality[M].Beijing: Chinese Agriculture Press, 2013

[4]Mary R G, Tandang S, Evelyn M T, et al. Molecular design of seed storage proteins for enhanced food physicochemical properties[J]. Annu. Rev. Food Sci. Technol, 2011(2):59-73

[5]Prak K, Nakatani K, Katsube-Tanaka T, et al. Structure-function relationships of soybean proglycinins at subunit levels[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2005, 53(9): 3650-3657

[6]Maruyama Y, Maruyama N, Mikami B,et al. Structure of the core region of the soybean β-conglycinin α′ subunit[J].Acta Crystallographica Section D-biological Crystallography, 2004 (60):289-297

[7]Adachi M, Kanamori J, Masuda T, et al. Crystal structure of soybean 11S globulin: glycinin A3B4 homohexamer[J]. Proceedings of the National Academy of Sciences, 2003, 100(12): 7395-7400

[8]Maruyama N, Prak K, Motoyama S, et al. Structure-physicochemical function relationships of soybean glycinin at subunit levels assessed by using mutant lines[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry，2004, 52(26): 8197-8201

[9]Utsumi S, Maruyama N, Satoh R, et al. Structure-function relationships of soybean proteins revealed by using recombinant systems[J]. Enzyme and Microbial Technology, 2002, 30(3): 284-288

[10]Rapp W D, Nielsen N C. Characterization of soybean vegetative storage proteins and genes[J]. Theoretical and Applied Genetics, 1990，79(6):785-92

[11]Scallon B, Nielsen N C. Identification and characterization of DNA clones encoding group-II glycininsubunits[J]. Theoretical and Applied Genetics, 1985, 70(5):510-519

[12]Staswick P E, Nielsen N C. The amino acid sequence of the A2B1a subunit of glycinin[J].Journal of Biological Chemistry, 1984，259(21):13424-13430

[13]Wang J M, Yang X Q , Yin S W , et al. Growth kinetics of amyloid-like fibrils derived from individual subunits of soy β-conglycinin[J]. Journal of Agricultural and Food Chemistry, 2011, 59(20):11270-11277

[14]Yuan D B, Wei M, Yang X Q. An Improved Isolation Method of Soy b-Conglycinin Subunits and Their Characterization[J] . J Am Oil Chem Soc, 2010(87):997-1004

[15]Petersen A, Kull S, Rennert S, et al. Peanut defensins: Novel allergens isolated from lipophilic peanut extract[J]. Journal of Allergy and Clinical Immunology, 2015, 136(5):195-1301

[16]Blanc F, Vissers Y M, Adel-Patient K, et al. Boiling peanut Ara h 1 results in the formation of aggregates with reduced allergenicity[J]. Molecular nutrition & food research, 2011, 55(12): 1887-1894

[17]Wu H W, Wang Q, Ma T Z. Comparative studies on the functional properties of various protein concentrate preparations of peanut protein[J]. Food Research International, 2009(42): 343-348

[18]He X H, Liu H Z, Liu L , et al. Effects of high pressure on the physicochemical and functional properties of peanut protein isolates[J]. Food Hydrocolloids, 2014(36):123-129

[19]黎鵬. 動態超高壓微射流技術對花生球蛋白功能性質的影響及其機理研究[D].南昌：南昌大學, 2008

Li P, Influence of high pressure microfluidization on the functional properties of arachin and its mechanism study[D]. Nanchang: Nanchang University, 2008

[20]Feng X L, Liu H Z, Liu L, et al. Effects of transglutaminase crosslinking on physicochemical properties of arachin-rich and conarachin-rich[J]. Food Research International, 2014, 62:84-90

[21]楊曉泉, 陳中, 趙謀明. 花生蛋白的分離及部分性質研究[J]. 中國糧油學報, 2001, 16(5): 25-28

Yang X Q, Chen Z, Zhao M M.Separation And Characterization of Peanut Proteins[J]. Journal of the Chinese Cereal and Oils Association,2001, 16(5): 25-28

[22]Bhushan R, Agarwal R. Reversed-phase high-performance liquid chromatographic, gel electrophoretic and size exclusion chromatographic studies of subunit structure of arachin and its molecular species[J].Biomed. Chromatogr. 2006, 20: 561-568

[23]杜寅，王強，劉紅芝，等.不同品種花生蛋白主要組分及其亞基相對含量分析[J]，食品科學，2013(9) : 42-46

Du Y, Wang Q, Liu H Z, et al.Major Protein Fractions and Subunit Contents in Peanut from Different Cultivars[J], Food Science, 2013(9) : 42-46

[24]Wang L, Liu H, Liu L, et al. Protein Contents in Different Peanut Varieties and Their Relationship to Gel Property[J]. International Journal of Food Properties, 2014, 17:7, 1560-1576

[25]Yamada T, Albara S, Morita Y.Isolation and some properties of Arachinsubunits[J]. Agri. Biol.Chem,1979,43(12):2563-2568

[26]鄭樹貴,曹松屹,孫澤威,等. 天然大豆球蛋白亞基的分離純化[J]. 中國油料作物學報,2009(1):75-80

Zheng S G, Cao S Y, Sun Z W, et al.Isolation and purification of native glycinin subunits[J], Chinese Journal of Oil crop Sciences, 2009(1):75-80

[27]張震宇, 周明, 趙開弘, 等. 層理鞭枝藻紅藍蛋白α亞基的分離純化和結晶[J]. 生物物理學報, 2000, 16(4)：667-672

Zhang Z Y, Zhou M, Zhao K H, et al. Purification and crystallization of phycoerythrocyaninα-subunit from mastigocladuslaminosus[J], Acta Biophysica Sinica, 2000, 16(4)：667-672

[28]Dong K, Hao C Y, Wang A L, et al. Characterization of HMW glutenin subunits in bread and tetraploidWheats by reversed-phase high-performance liquid chromatography[J]. Cereal Research Communications, 2009; 37(1): 65

[29]Koppelman S J, Knol E F, Vlooswijk R A A, et al. Peanut allergen Ara h 3: Isolation from peanuts and biochemical characterization[J]. Allergy, 2003(58):1144-1151

[30]黃峙,楊芳,鄭文杰,等. 用液相等電聚焦電泳純化藻藍蛋白亞基[J]. 高等學?；瘜W學報,2006(6):1051-1054

Huang Z, Yang F, Zheng W J, et al.Purification and Preparation of Active Subunits of C-phycocyaninby a Protocol of Liquid-phase IsoeletricFoc using[J]. Chemical journal of Chinese Universities, 2006(6):1051-1054

[31]鄭樹貴, 董維國, 孫澤威,等.等電點沉淀法分離大豆球蛋白酸性亞基和堿性亞基[J]. 大豆科學，2009(28):136-139

Zheng S G, Dong W G, Sun Z W, et al.Isolation of Acidic Subunits and Basic Subunits from G lycinin using IsoelectricPoint Precipitation[J]. Soybean Science, 2009(28):136-139

[32]Owusu-Apenten R K. Food Protein Analysis: Quantitative Effects on Processing[M]. New York: Marcel Dekker, Inc., 2002

[33]唐兆秀,徐日榮,藍新隆. 南方珍珠豆型花生籽仁蛋白質積累及亞基肽組分分析[J]. 中國農學通報,2012(36):96-101

Tang Z X, Xu RR, Lan X L. Protein accumulation in the seed of southern spanish-type peanutand the analysis of subunit polypeptide component[J]. Chinese Agricultural Science Bulletin, 2012(36):96-101

[34]周宇鋒,宋蓮軍,喬明武,高曉延. 大豆蛋白亞基與豆腐的質構特性的相關性[J]. 中國糧油學報,2014(4):22-25

Zhou Y F, Song L J,Qiao M Wet al. Correlation of soybean protein subunits and tofu texture characteristics[J]. Journal of the Chinese Cereal and Oils Association,2014(4):22-25

[35]MohamadRamlan B M S, Maruyama N, Takahashi K, et al. Gelling properties of soybean β-conglycinin having different subunit compositions[J]. Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry, 2004, 68(5): 1091-1096

[36]Poysa V, Woodrow L, Yu K. Effect of soy protein subunit composition on tofu quality[J]. Food Research International, 2006, 39(3): 309-317

[37]Mo X Q, Wang D H, Sun S X Z. Physicochemical Properties of β andαα’Subunits Isolated from Soybean β-Conglycinin[J]. J. Agric. Food Chem. 2011, 59:1217-1222

[38]張吉民. 36K道爾頓花生球蛋白亞基與花生燙漂程度的關系[J]. 花生科技,1987,4:33-35

Zhang J M.Relation of a 36 000-dalton arachin subunit to blanchability in peanuts[J]. Peanut Technology,1987,4:33-35

[39]趙謀明，辛佩賢，趙強忠，等. 酸性條件下花生分離蛋白亞基結構的變化規律[J].現代食品科技, 2014, 30(12)：37-42

Zhao MM, XinP X, Zhao Q Z, et al. Structural variations in the subunits of peanut protein isolates underAcidic conditions[J]. Modern Food Science and Technology, 2014, 30, 12：37-42

[40]源博恩. 亞基解離與重聚集對大豆蛋白結構和功能特性的影響[D].廣州：華南理工大學,2012

Yuan E B. Effect of subunits dissociation and aggregation on structure and functional properties of soy protein[D]. Guangzhou：South China University of Technology, 2012

[41]何軒輝. 超高壓對花生分離蛋白凝膠特性的影響及其機理研究[D].北京：中國農業科學院,2013

He X H. Study on the effects of ultra-high pressure on the gelation properties of peanut protein isolates and its mechanism[D]. Beijing: Chinese Academy of Agricultural Sciences, 2013

[42]封小龍. 花生蛋白組分制備、改性及應用研究[D].北京：中國農業科學院,2014

Feng X L.Study on the preparation, modification and application of the peanut protein fractions[D].Beijing: Chinese Academy of Agricultural Sciences, 2014

[43]趙冠里. 酶解與多糖接枝改性花生蛋白及其構效機理研究[D].廣州：華南理工大學,2011

Zhao G L. Enzymatic or glycosylation modification of peanut proteins and its related structure function mechanism[D].Guangzhou:South China University of Technology, 2011.

Research Progress on Peanut Protein Subunits Structure and Properties

Liu Li Shi Aimin Liu Hongzhi Hu Hui Wang Qiang

(Institute of food Science and Technology, Chinese Academy of Agricultural Sciences, Key Laboratory of Agro-Products Processing, Ministry of Agriculture, Beijing 100193)

Peanut protein was a good vegetable protein with nutrition and functions, and have an extensive application prospect. Study on structure, function and properties of peanut protein has been always a research hotspot. In this paper, the peanut protein subunits and classification, structure and properties were summarizes, mainly the separation and purification of peanut protein subunits, structural features, functional properties, structure-activity relationships were provided in details. Finally the existing problems were pointed out and the development prospects were explored, in order to provide the theoretical foundation for the further study and development of peanut protein.

peanut protein, subunits, structure, property

TS201

A

1003-0174(2016)10-0151-06

國家科技支撐計劃(2012BAD29B03)，國家科技創新工程(CAAS-ASTIP-201X-IAPPST)

2015-03-19

劉麗，女，1985年出生，博士，糧食、油脂與植物蛋白工程

王強，男，1965年出生，研究員，糧食、油脂與植物蛋白工程